Abstrak

Struktur enzim metabolik berhasil terekam

Photo by Anni Roenkae from Pexels

Mikroskopi cryo-elektron telah mengalami berbagai perkembangan dan kini telah memungkinkan untuk menyelidiki struktur kompleks protein yang sebelumnya sulit atau bahkan tidak mungkin diakses menggunakan metode lain. Peningkatan pesat teknologi ini diakui secara internasional pada tahun 2017 ketika Joachim Frank, Richard Henderson dan Jaques Dubochet memenangkan Hadiah Nobel untuk Mikroskopi Elektron.

Pengukuran cryo-EM berada sekitar -190 ° C, ini memungkinkan resolusi kompleks yang lebih tinggi daripada pada suhu kamar. Untuk menjelaskan struktur molekul FDH yang sebelumnya tidak dapat dijelaskan, beberapa ribu gambar mikroskopis elektron dari kompleks protein yang tertanam di dalam es, kristal es yang jernih diambil. Struktur itu kemudian direkonstruksi tiga dimensi menggunakan komputer. Dari representasi dapat disimpulkan bagaimana dua reaksi parsial oksidasi format dan penyimpanan energi yang dikatalisis oleh enzim saling terhubung melalui rantai transpor elektron.

Berkat informasi ini, kita dapat mengoptimalkan enzim untuk aplikasi industri. Untuk menyelidiki muatan elektron dari enzim secara lebih rinci, struktur cryo-EM dari dua keadaan muatan FDH yang berbeda dibandingkan. Jalur elektron dari satu pusat reaksi ke pusat reaksi lainnya dapat dilacak dengan tepat. Para peneliti juga menunjukkan bahwa mikroskopi cryo-electron sangat cocok untuk mengidentifikasi dan menyelidiki jalur transfer elektron dalam enzim.

Fasilitas cryo-EM baru sudah masuk operasi uji sejak awal 2020. Untuk membangun perangkat baru ini di Universität Potsdam, butuh biaya 1,2 juta Euro dan dana tersebut telah didapatkan dari bantuan negara bagian Brandenburg dan Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG). Sebanyak tujuh kelompok penelitian dari Instituts für Biochemie und Biologie di Universität Potsdam yang dipimpin oleh Prof. Dr. Petra Wendler ikut terlibat. Kedepan, mikroskop akan mendukung penelitian dalam biologi struktural, biokimia, enzim, biologi sel dan fisiologi.

Jurnal Referensi:

Radon, C., Mittelstädt, G., Duffus, B.R. et al. Cryo-EM structures reveal intricate Fe-S cluster arrangement and charging in Rhodobacter capsulatus formate dehydrogenase. Nat Commun 11, 1912 (2020). https://doi.org/10.1038/s41467-020-15614-0

Tautan ke artikel asli: Eiskalt erwischt – Struktur eines biotechnologisch interessanten Stoffwechselenzyms gelöst / Universität Potsdam

Diterjemahkan oleh saintifia dengan seizin dari yang bersangkutan, segala kesalahan translasi menjadi tanggungjawab kami.